L'étude a sélectionné une souche FA-1 de Corynebacterium glutamicum auxotrophe L-isoleucine pour explorer la transaminase qui affecte la synthèse deL-leucine et L-valine. L'étude a d'abord inhibé le gène ilvE et a révélé qu'après l'inactivation du gène ilvE, l'activité de synthèse de la L-valine était perdue, mais il restait une faible capacité de synthèse de la L-leucine. Il montre qu'il existe d'autres aminotransférases qui catalysent la synthèse de L-leucine. Par la suite, le gène aspB a continué à être inactivé et la capacité de synthétiser la L-leucine a été complètement perdue. Sur la base de l'inactivation d'ilvE, la surexpression du gène aspB a restauré dans une certaine mesure la synthèse de L-leucine (tableau 1). Ces résultats indiquent que la protéine codée par aspB a une activité de synthèse de L-leucine.
En outre, l'étude a criblé certains gènes d'aminotransférase endogènes et exogènes et a exprimé ces gènes d'aminotransférase dans des souches co-knockout ilvE et aspB pour déterminer si ces aminotransférases ont une activité de synthèse d'acides aminés à chaîne ramifiée. Parmi eux, TyrB présente une activité de synthèse de L-leucine spécifique, tandis que YbgE et CallvE présentent des activités de synthèse double de L-leucine et de L-valine. Ces résultats indiquent que l'optimisation de la transaminase pour changer la spécificité du substrat a un grand potentiel pour augmenter le rendement en acides aminés à chaîne ramifiée.
