Récemment, l'équipe d'innovation en ingénierie des enzymes alimentaires de l'Institut de transformation des produits agricoles de l'Académie chinoise des sciences agricoles a identifié un nouveau type deacide féruliqueestérase En tant que FAE d'Allobacterium serratia intestinal Les mécanismes de liaison au substrat et catalytiques fournissent une base scientifique pour une compréhension approfondie du mécanisme du métabolisme des fibres alimentaires dans le tractus intestinal, ainsi que des conseils pour une nutrition précise et une régulation médicale précise des enzymes intestinales. Les résultats de la recherche associés ont été publiés dans le Journal of Agricultural and Food Chemistry sous la forme d'un article de couverture intitulé"The α-Helical Cap Domain of a Novel Esterase from Gut Alistipes shahii Shaping the Substrate-Binding Pocket [ GG] quot;.
Selon le chercheur Xin Fengjiao, la flore intestinale humaine est le pont central qui couple le métabolisme alimentaire et la régulation de la nutrition corporelle, et joue un rôle vital dans la santé et la maladie humaines. Une flore spécifique peut libérer de l'acide férulique fonctionnel à partir de fibres alimentaires en codant une estérase d'acide férulique spécifique, puis exercer des fonctions telles que l'anti-oxydation, l'anti-infection, l'anti-tumorale, l'amélioration des maladies cardiovasculaires et la régulation de la cognition cérébrale. Dans l'étude précédente, sept gènes d'estérase de l'acide férulique ont été régulés à la hausse en utilisant la fermentation in vitro de bactéries fécales. Dans cette étude, l'expression, la purification et les propriétés enzymatiques de l'estérase de l'acide férulique dérivée de la bactérie intestinale S. ont été réalisées. La température optimale de l'enzyme est de 40 °C, le pH optimal est de 8,5 et elle a une forte préférence de substrat pour les esters d'acides gras à chaîne courte. L'étude a en outre analysé la structure tridimensionnelle de l'enzyme, révélant que l'unique"cap" Le domaine joue un rôle important dans la liaison et la catalyse du substrat de l'enzyme &.
